ストレプトアビジン（Streptavidin）はストレプトマイセスの一種Streptomyces avidinii により作られるタンパク質であり、性質はアビジンとよく似ている。研究・検査用に利用されている。 アビジンと同様に、ビオチンを非常に強く結合する特性がある。解離定数（Kd）は約10-15 mol/Lで、非共有結合の中では最も強い部類に属す。分子量53,000ダルトン（アビジンより少し小さい）の4量体を形成し、各モノマーがビオチン1分子を結合する。 一方、アビジンとは次のような違いがある。変性により解離するが、ストレプトアビジンの方が変性に強い。アビジンにはついている糖鎖がなく、水溶性が低い。また等電点は弱酸性または中性（アビジンは塩基性）である。これらにより非特異的結合が少ないという利点があり、アビジンよりも多く利用されている。 なお以上の欠点を改良する目的で、糖鎖を除去したアビジン（NeutrAvidin）も使われている。