Направо към съдържанието

Пролин

от Уикипедия, свободната енциклопедия
Структура на Пролин

Пролинът (съкр. Pro или P) e хетероцикична α-аминокиселина (по-точно, иминокиселина). Съществува в две оптически изомерни форми – L и D, а също и във вид на рацемична смес. Кодоните му са CCU, CCC, CCA, и CCG.

L-пролин е една от двадесетте протеиногенни аминокиселини. Предполага се, че пролинът влиза в състава на всички белтъци във всички организми. Особено богат на пролин е основния белтък на съединителната тъкан – колаген. Пролинът съдържа азотен атом, съединен с предшестващия го аминокиселинен остатък, аминокиселинния радикал и групата СН. Той много рязко огъва пептидната верига.

Пролинът представлява безцветни, лесно разтворими във вода кристали, които се топят при температура около 220 °C. Добре се разтваря също в етанол, по-слабо – в ацетон и бензол, и е неразтворим в диетилов етер.

В организма пролин се синтезира от глутаминова киселина.

За разлика от останалите аминокиселени, пролинът и хидроксипролинът при взаимодействие с нингидрин дават жълто вместо пурпурно оцветяване.

В състава на колагена, пролинът се окислява до хидроксипролин при участието на аскорбинова киселина. Редуващите се остатъци пролин и хидроксипролин способстват за създаване на стабилната триспирална структура на колагена, придаваща здравина на молекуата.

Първоначалната реакция на пролинов биосинтез превръща γ-карбоксилната група на глутамата (от α-кетоглутарат; цикъл на Кребс) до смесения киселинен анхидрид на глутамат γ-фосфат. Следващата редукция образува глутамат γ-полуалдехид, който след спонтанната циклизация се редуцира до L-пролин.[1]

Катаболизмът на пролин се осъществява в митохондриите. Поради това че пролинът не участва в реакции на трансаминиране, неговият α-амино азот се запазва по време на двуетапното окисление до глутамат. Окислението до Δ1-пиролин-5-карбоксилат се катализира от пролин дехидрогеназата (ЕС 1.5.5.2). Последващото окисление до глутамат (впоследствие до α-кетоглутарат) се катализира от Δ1-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа, наричана още глутамат-у-полуалдехид дехидрогеназа (ЕС 1.2.1.88).[1]

Метаболитни нарушения

[редактиране | редактиране на кода]

Съществуват две метаболитни нарушения на пролиновия катаболизъм. Метаболитният блок при тип I хиперпролинемията е на ниво пролин дехидрогеназа. Метаболитният блок при тип II хиперпролинемията е при Δ1-пиролин-5-карбоксилат дехидрогеназа, която участва също в катаболизма на аргинин, орнитин и хидроксипролин. Засяга се катаболизма на пролина и хидроксипролина, като това води до екскретирането на Δ1-пиролин-5-карбоксилат и Δ1-пиролин-3-хидрокси-5-карбоксилат.[1]

  1. а б в Rodwell VW, Bender DA, Botham KM, Kennelly PJ, Weil PA. Harpers’ Illustrated Biochemistry, 31 st Edition.
  Тази страница частично или изцяло представлява превод на страницата „Пролин“ в Уикипедия на руски. Оригиналният текст, както и този превод, са защитени от Лиценза „Криейтив Комънс – Признание – Споделяне на споделеното“, а за съдържание, създадено преди юни 2009 година – от Лиценза за свободна документация на ГНУ. Прегледайте историята на редакциите на оригиналната страница, както и на преводната страница, за да видите списъка на съавторите. ​

ВАЖНО: Този шаблон се отнася единствено до авторските права върху съдържанието на статията. Добавянето му не отменя изискването да се посочват конкретни източници на твърденията, които да бъдат благонадеждни.​

pFad - Phonifier reborn

Pfad - The Proxy pFad of © 2024 Garber Painting. All rights reserved.

Note: This service is not intended for secure transactions such as banking, social media, email, or purchasing. Use at your own risk. We assume no liability whatsoever for broken pages.


Alternative Proxies:

Alternative Proxy

pFad Proxy

pFad v3 Proxy

pFad v4 Proxy