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カタラーゼ

出典: フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』
カタラーゼ
カタラーゼの構造 4つのサブユニットからなる。
蛋白質構造データバンク 今月の分子057:カタラーゼ(Catalase)
識別子
EC番号 1.11.1.6
CAS登録番号 9001-05-2
データベース
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc metabolic pathway
PRIAM profile
PDB構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO
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カタラーゼ (catalase) は、過酸化水素不均化して酸素に変える反応を触媒する酵素

ヘムタンパク質の一種であり、プロトヘムを含んでいる。細胞内のペルオキシソームに存在し、過酸化水素を使って酸化・解毒をおこなう。

1818年に過酸化水素を発見したフランスの化学者ルイ・テナールは、カタラーゼとして知られるある種の物質が、過酸化水素の分解速度を高めることに気付いた。この物質をカタラーゼと命名したのは、ドイツの農業化学者O.レーブである[1]。また、カタラーゼを単離して結晶化したのはアメリカの化学者ジェームズ・サムナー、カタラーゼのアミノ酸配列を決定したのはWalter A. Schroederらである。

毎秒当たりの代謝回転数は全酵素のなかでも最も高く、4000万に達する[2]ヒトの場合、カタラーゼは4つのサブユニットで構成されており、各サブユニットは526のアミノ酸から成立している[3]分子量は約24万。ヘムマンガン補因子として用いる。

ヒトをはじめとして肝臓に多く存在するため、肝臓をオキシドールにつけると酸素が発生する。ヒトの場合、このタンパク質をコードしている遺伝子はCATで第11染色体のp13に存在する。また、この遺伝子が欠損すると無カタラーゼ症を発症する。

至適pHは約7.0、至適温度は37℃。以下の反応の活性化エネルギーを下げることで、触媒として機能する。

過酸化水素のほか、ホルムアルデヒドギ酸基質として触媒できる。重金属の陽イオンやシアン化物は、阻害因子として働く。

ほぼすべての好気性微生物が有しているカタラーゼは、ユーリ古細菌に属するMethanosarcina barkeriなどのいくつかの嫌気性微生物にも存在する[4]。また、細菌がこの酵素をもつかは、細菌を同定する上で非常に重要であり、それはカタラーゼテストによって判別できる。

高温のガスを噴射するミイデラゴミムシの能力は、カタラーゼの高い代謝回転数に依存している。カタラーゼの含有量が多ければ多いほど、過酸化水素水(オキシドール)を混ぜた時に、より速く、多くの酸素を発生できると言われている。

出典

[編集]
  1. ^ "A NEW ENZYME OF GENERAL OCCURRENCE IN ORGANISMIS",Science 4 May 1900: Vol. 11 no. 279 pp. 701-702
  2. ^ カラー図解 アメリカ版 大学生物学の教科書 第1巻 細胞生物学、David Sadavaほか、講談社、2010年、p.180.
  3. ^ A Hirono et al."A Novel Human Catalase Mutation (358 T6del) Causing Japanese-type Acatalasemia," Blood Cells, Molecules, and Diseases (1995) 21(23) Dec 15: 232-234 (pdf)
  4. ^ “The catalase and superoxide dismutase genes are transcriptionally up-regulated upon oxidative stress in the strictly anaerobic archaeon Methanosarcina barkeri”. Microbiology 152 (Pt 6): 1671–7. (June 2006). doi:10.1099/mic.0.28542-0. PMID 16735730. 
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