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Aminoácido

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Estrutura geral de um aminoácido

Aminoácidos são compostos de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) - também chamado de azoto em Portugal - e alguns contêm enxofre (S), como a metionina e a cisteína.[1] A estrutura geral dos aminoácidos apresenta um grupo amina e um grupo carboxilo.[2]

Os α-aminoácidos têm a carboxila (COOH) e a amina (NH2) ligados ao mesmo carbono. São conhecidos aminoácidos com os grupos em posições diferentes, como a β-alanina ou o ácido-γ-aminobutírico (GABA). Os outros ligantes do carbono são um hidrogênio (exceção: prolina) e a cadeia lateral, representada pela letra R no desenho ao lado. A glicina tem dois átomos de hidrogênio ligados ao carbono α, enquanto os outros aminoácidos apresentam uma cadeia carbônica, que determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica. Os aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral.[3]

Existem 20 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos proteinogênicos ou padrão. Outros aminoácidos como a selenocisteína são encontrados em proteínas específicas. Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina, leucina, valina, fenilalanina, metionina, treonina, triptofano, lisina e histidina. O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar a sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", esta pode possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando há entre centenas e milhares de aminoácidos na composição do polipeptídeo.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água.[4] Os aminoácidos são moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base.

Aminoácidos

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Ver artigo principal: Aminoácido proteinogénico

Fórmula geral

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São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é uma cadeia orgânica. [Nota 1] No aminoácido glicina o substituinte é o hidrogênio; O carbono ligado ao substituinte R é denominado carbono 2 ou alfa. Os vários alfa-aminoácidos diferem em qual cadeia lateral (grupo- R) está ligado o seu carbono alfa, e podem variar em tamanho a partir de apenas um átomo de hidrogénio na glicina a um grupo heterocíclico grande, como no caso do triptofano.

Outros aminoácidos encontrados na natureza

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Ornitina e citrulina são α-aminoácidos que desempenham um papel vital no corpo. Eles são usados como parte do ciclo da ureia para se livrar dos iões de amónio que, de outro modo, iriam nos envenenar. No entanto, não são utilizados como blocos de construção na síntese de polipéptidos.[5]

Simbologia e nomenclatura

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Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.

Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura
Glicina ou Glicocola Gly, Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico
Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
Fenilalanina Phe ou Fen F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina Thr, Tre T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteina Cys, Cis C Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina Tyr, Tir Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou Ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina Lys, Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras gregas a partir do carbono 2 (α).

Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-metil-pentanóico.

Estrutura

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Estrutura tridimensional

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Aminoácidos apolares

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Os aminoácidos com cadeias apolares são a glicina, alanina, cisteína, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e a metionina. O radical presente nos aminoácidos alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina são de hidrocarbonetos alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está ligado a dois átomos de carbono, como na pirrolidina, uma amina secundária, em contraste com os grupos amino primários de todos os outros aminoácidos. A fenilalanina, tirosina e triptofano também são classificados como aminoácidos aromáticos, formados a partir da rota do chiquimato.

Aminoácidos polares neutros

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Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a glutamina, e a asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em meio alcalino (pH > 10 ) e forma a base conjugada.

Aminoácidos polares ácidos

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Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.

Aminoácidos polares básicos

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Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.

Classificação quanto ao substituinte

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A classificação quanto ao substituinte pode ser feita em:

Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH: Metionina: CH3-S-CH2-CH2.

Aminoácidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.

Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH.

Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH.

Propriedades

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Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.

Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem carbono assimétrico, em geral,na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade óptica

Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma característica ácida e o grupo amino (-NH2) uma característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.

Tabela de abreviaturas e propriedades padrão de aminoácidos

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Aminoácidos Símbolo [6] Abreviação[6] A classificação quanto ao substituinte Polaridade[6] Carga elétrica (pH 7.4)[6] Hidrófilo index [7] Absorbância

λmax(nm)[8]

ε no λmax (mM−1 cm−1)[8] Massa molecular Ocorrência em proteínas

(%)[9]

Código genético (Notação da IUPAC)
Alanina Ala A alifático não polar neutro 1.8 89.094 8.76 GCN
Arginina Arg R básico básic polar positiva −4.5 174.203 5.78 MGN, CGY (também pode ser expressa por: CGN, AGR)
Asparagina Asn N amida polar neutro −3.5 132.119 3.93 AAY
Ácido aspártico Asp D ácido ácid polar negativa −3.5 133.104 5.49 GAY
Cisteína Cys C contêm enxofre não polar neutro 2.5 250 0.3 121.154 1.38 UGY
Ácido glutâmico Glu E ácido ácid polar negativa −3.5 147.131 6.32 GAR
Glutamina Gln Q amida polar neutro −3.5 146.146 3.9 CAR
Glicina Gly G alifático não polar neutro −0.4 75.067 7.03 GGN
Histidina His H básico aromático básic polar positiva(10%)
neutro(90%) 		−3.2 211 5.9 155.156 2.26 CAY
Isoleucina Ile I alifático não polar neutro 4.5 131.175 5.49 AUH
Leucina Leu L alifático não polar neutro 3.8 131.175 9.68 YUR, CUY (também pode ser expressa por: CUN, UUR)
Lisina Lys K básico básic polar positiva −3.9 146.189 5.19 AAR
Metionina Met M contêm enxofre não polar neutro 1.9 149.208 2.32 AUG
Fenilalanina Phe F aromático não polar neutro 2.8 257, 206, 188 0.2, 9.3, 60.0 165.192 3.87 UUY
Prolina Pro P cíclica não polar neutro −1.6 115.132 5.02 CCN
Serina Ser S contém hidroxilo polar neutro −0.8 105.093 7.14 UCN, AGY
Treonina Thr T contém hidroxilo polar neutro −0.7 119.119 5.53 ACN
Triptofano Trp W aromático não polar neutro −0.9 280, 219 5.6, 47.0 204.228 1.25 UGG
Tirosina Tyr Y aromático polar neutro −1.3 274, 222, 193 1.4, 8.0, 48.0 181.191 2.91 UAY
Valina Val V alifático não polar neutro 4.2 117.148 6.73 GUN

Curva de titulação

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A titulação de aminoácidos com ácidos ou bases mostra as características ácido-básicas deste grupo de compostos e depende da presença de grupos ácidos e básicos na cadeia lateral. Para aminoácidos que não apresentam estes grupos na cadeia lateral, a titulação seguem um perfil semelhante.

Em pH ácido (pH < 2), os grupos carboxila e amino estão protonados. A adição de íons hidroxila (OH-) pela titulação promove a desprotonação do grupo mais ácido, no caso, o ácido carboxílico. Esta reação impede um rápido aumento do pH da solução, porque o OH- adicionado é utilizado para desprotonar o COOH até completar a reação. Quando todo o COOH reagiu, a glicina está na forma 2 e a adição de mais NaOH aumenta [OH-] e o pH do meio, até se aproximar do segundo pKa (pKa2 = 9,6), no qual a [OH-] é suficiente para abstrair o próton do grupo NH3+, e a glicina passa para a forma 3. Esta reação prossegue até que todo o NH3+ seja transformado em NH2, e novamente o OH- leva a um aumento de pH.

reações ácido-base da glicina
variação do pH na titulação da glicina


Ponto isoelétrico

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Ao aplicar uma diferença de voltagem a uma solução contendo um eletrólito (molécula com carga), ele vai sofrer a ação deste campo, devido às cargas elétricas. Para os aminoácidos a migração se dá para um dos polos: positivo ou negativo, de acordo com a carga predominante em solução. Se houver o predomínio da forma negativa será observado um deslocamento do aminoácido para o ânodo (polo positivo), se predominar a forma positiva, o deslocamento será para o cátodo (polo negativo), e se existir somente a forma 2, não vai ocorrer deslocamento observável, porque será eletricamente neutro.[10]

A distribuição destas formas depende do pH da solução, por isso o deslocamento das espécies também depende do pH. O pH em que não se observa deslocamento para nenhum dos polos para um aminoácido ou peptídio e chamado de ponto isoelétrico (pI). Este valor pode ser calculado pela média dos valores do pKa que a carga passa de -1 para 0 e de 0 para +1. Para a glicina o valor de pI é (2,3 + 9,6)/2 = 5,95 ou aproximadamente 6,0. Neste valor de pH o número de cargas negativas e positivas de glicina em solução é igual, ou seja, o peptídio está neutro, o que diminui sua solubilidade em água, e em alguns casos forma um precipitado. Abaixo está a tabela de valores de pKa e pI para os aminoácidos proteinogênicos.


Valores de pKa para os aminoácidos naturais

Aminoácido pKa1 pKa2 pka(R) pI
Glicina 2,3 9,6 - 6,0
Alanina 2,3 9,7 - 6,0
Valina 2,3 9,6 - 6,0
Leucina 2,4 9,6 - 6,0
Isoleucina 2,4 9,7 - 6,0
Fenilalanina 1,8 9,1 - 5,5
Asparagina 2,0 8,8 - 5,4
Glutamina 2,2 9,1 - 5,7
Triptofano 2,2 9,2 - 5,9
Prolina 2,6 10,4 - 6,3
Serina 2,2 9,2 - 5,7
Treonina 2,1 9,1 - 5,6
Tirosina 2,2 9,1 10,1 5,7
Cisteína 2,0 10,3 8,2 5,1
Metionina 2,3 9,2 - 5,7
Ácido Aspártico 2,1 9,6 3,7 2,8
Ácido Glutâmico 2,2 9,7 4,3 3,2
Lisina 2,2 9,0 10,3 9,7
Arginina 2,2 9,0 12,5 10,8
Histidina 1,8 9,2 6,0 7,6

A separação de enzimas de acordo com a carga é chamada de eletroforese e se constitui em uma ferramenta útil para a purificação e determinação da atividade enzimática.

Classificação quanto ao destino

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Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de ureia (mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (aves e répteis).

Destino cetogênico

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Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do ciclo de Krebs na forma de acetil coenzima A ou outra substância.

Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.

Destino glicogênico

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Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.

Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.

Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos (lembrando que o corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose)..

Classificação nutricional

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Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando os peptídeos e as proteínas.[11] Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem produzidos pelo próprio organismo.

Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.

Aminoácidos não-essenciais

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Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis: São aqueles que o corpo humano pode sintetizar.[12]são eles: glutamina, alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina.

Aminoácidos essenciais

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Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos vegetais ou animais.[12] São eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, valina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina.[13] [Nota 2]

Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas

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Aminoácidos condicionalmente essenciais são os aminoácidos que devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo humano. Assim, é necessário obter estes aminoácidos através da alimentação, de forma a satisfazer as necessidades metabólicas do organismo. São eles: cisteína, glicina, prolina, tirosina.[14]

Isomeria

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Animation of two mirror image molecules rotating around a central axis.
Os dois enantiômeros da Alanina, D-Alanina e L-Alanina.

Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4 grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral.

A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se apresentam como imagens especulares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos enantiômeros.

Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do carboidrato D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.

Síntese

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Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.

Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-essenciais.

  • Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem sintetizados e o são produzidos pelos próprios mamíferos. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.
  • Já os aminoácidos essenciais precisam estar presentes na dieta, já que não são sintetizados pelos mamíferos.

As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).

As principais famílias são:

  1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.
  2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
  3. O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
  4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.

Obtenção

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Hidrólise de proteínas

As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.

Síntese

Rearranjo de Hoffmann, síntese de Strecker e síntese de Gabriel são métodos sintéticos para a obtenção de alfa-aminoácidos.

Dois aminoácidos são mostrados próximos. Um deles perde um átomo de hidrogénio e de oxigénio a partir de seu grupo carboxila (COOH) e o outro perde um átomo de hidrogénio de seu grupo amino (NH2). Esta reacção produz uma molécula de água (H2O) e dois aminoácidos ligados por uma ligação peptídica (CO-NH-). Os dois aminoácidos ligados são chamados um dipeptídeo.
A condensação de dois aminoácidos para formar uma ligação peptídica

Ionização

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Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode atuar como ácidos ou como bases.

Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados, um –COOH e um –NH3+ . Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico. R-COOH e R-NH3+, representam a forma protonada ou ácida, parceiras nesse equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.

Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).

Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogênio e um hidroxi-acido. A aplicação desta reação é a determinação da dosagem de aminoácidos,no sangue, medindo-se o volume de nitrogênio produzido (método de Slyke).

Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os aminoácidos em aminas como a putrescina e a cadaverina.

Outros aminoácidos

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Ácido β-aminopropiônico (β-alanina): aminoácido natural componente do ácido pantotênico (vitamina do grupo B).

Aminoácidos ômega

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Ácido ε-aminocaproico: aminoácido sintético usado na fabricação de fibras sintéticas e de plásticos.

"Aminoácidos" nocivos

Outro tipos de aminoácidos são os ácidos de aminas, que são pequenas particulas unimoleculares incutidas nas amêndoas e amendoins, e que por tanto são altamente nutritivas para as unhas, cabelos e pele.

Notas

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  1. ↑ A prolina é uma exceção a esta fórmula geral. Ela não tem o grupo NH2 por causa da ciclização da cadeia lateral e é conhecida como um iminoácido; ela se enquadra na categoria de aminoácidos estruturados especiais.
  2. ↑ A arginina é considerada como um aminoácido semiessencial por alguns autores. (em Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M (2009). «1. Amino Acids, Peptides, Proteins». Food Chemistry (em inglês) 4ª ed. Berlin Heidelberg: Springer. p. 8-34. 1070 páginas. ISBN 978-3-540-69933-0. doi:10.1007/978-3-540-69934-7 )

Referências

  1. ↑ University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Summary [em linha]
  2. ↑ Fernandes, Ricardo Ferreira (2015). «Aminoácido». Revista de Ciência Elementar. 3 (3). ISSN 2183-9697. doi:10.24927/rce2015.176. Consultado em 10 de agosto de 2019 
  3. ↑ Sperelakis, Nicholas (editor); Forbes, Michael S. (autor do capítulo); Ferguson, Donald G. (autor do capítulo). «2:Physiological Structure and Functions of Proteins». Cell Physiology Sourcebook. A Molecular Approach (em inglês) 3ª ed. San Diego, California: Academic Press. p. 19. 1235 páginas. ISBN 0-12-656977-0 
  4. ↑ Clayden, Jonathan; Greeves, Nick; Warren, Stuart; Wothers, Peter (2000). Organic Chemistry (em inglês). Oxford: Oxford University Press. p. 165. 1536 páginas. ISBN 0-19850346-6 
  5. ↑ Bolsover, Stephen R.; Hyams, Jeremy S.; Shephard, Elizabeth A.; White, Hugh A.; Wiedemann, Claudia G (2004). Cell Biology (em inglês). Hoboken, New Jersey: John Wiley & Sons. p. 191. 531 páginas. ISBN 0-471-26393-1 
  6. ↑ a b c d M., Cooper, Geoffrey (2004). The cell : a molecular approach 3rd ed. Washington, D.C.: ASM Press. ISBN 0878932143. OCLC 52121379 
  7. ↑ Kyte, J.; Doolittle, R. F. (5 de maio de 1982). «A simple method for displaying the hydropathic character of a protein». Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–132. ISSN 0022-2836. PMID 7108955 
  8. ↑ a b 1935-, Freifelder, David, (1976). Physical biochemistry : applications to biochemistry and molecular biology. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0716705605. OCLC 2089552 
  9. ↑ Kozlowski, Lukasz P. (4 de janeiro de 2017). «Proteome-pI: proteome isoelectric point database». Nucleic Acids Research. 45 (D1): D1112–D1116. ISSN 1362-4962. PMID 27789699. doi:10.1093/nar/gkw978 
  10. ↑ Fundamentos de Química Orgânica- Ciências da Vida e Saúde, Lazzarotto, Márcio, Editora Paco
  11. ↑ University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Terminology and Conventions for Peptides and Proteins [em linha]
  12. ↑ a b Newton, David E (2007). Food Chemistry (em inglês). New York: Facts on File. p. 67. 212 páginas. ISBN 978-0-8160-5277-6 
  13. ↑ Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M (2009). «1. Amino Acids, Peptides, Proteins». Food Chemistry (em inglês) 4ª ed. Berlin Heidelberg: Springer. p. 8-34. 1070 páginas. ISBN 978-3-540-69933-0. doi:10.1007/978-3-540-69934-7 
  14. ↑ Macronutrients., Institute of Medicine (U.S.). Panel on; Intakes., Institute of Medicine (U.S.). Standing Committee on the Scientific Evaluation of Dietary Reference (2005). Dietary reference intakes for energy, carbohydrate, fiber, fat, fatty acids, cholesterol, protein, and amino acids. Washington, D.C.: National Academies Press. p. 593. 1358 páginas. ISBN 0309085373. OCLC 57373786 

Bibliografia

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  • CAMPBELL, Mary K. Bioquímica. 3º edição, Artmed, 2006.

Ver também

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Ligações externas

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